MASS SPECTROMETRY IN MEDICINE AND BIOTECHNOLOGY
- Authors: Polunina T.A1, Kireev M.N1, Khramchenkova T.A1, Spitsyn A.N1, Grigorieva G.V1
-
Affiliations:
- Russian Research Institute of Plague Control Microb, Saratov, Russia
- Issue: Vol 90, No 5 (2013)
- Pages: 112-119
- Section: Articles
- Submitted: 09.06.2023
- Published: 15.10.2013
- URL: https://microbiol.crie.ru/jour/article/view/13915
- ID: 13915
Cite item
Full Text
Abstract
History of development and improvement of tandem mass spectrometry, possibilities of its application at the contemporary stage in various fields of medicine and biotechnology including production of novel medicinal preparations, identification of biologically active substances, pathogenic microorganisms and causative agents of especially dangerous infections is given.
About the authors
T. A Polunina
Russian Research Institute of Plague Control Microb, Saratov, Russia
M. N Kireev
Russian Research Institute of Plague Control Microb, Saratov, Russia
T. A Khramchenkova
Russian Research Institute of Plague Control Microb, Saratov, Russia
A. N Spitsyn
Russian Research Institute of Plague Control Microb, Saratov, Russia
G. V Grigorieva
Russian Research Institute of Plague Control Microb, Saratov, Russia
References
- Арчаков А.И. Что за геномикой? - Протеомика. Вопр. мед. химии. 2000; 4: 335-343.
- Бойко Н.Б., Осипов Г.А., Белобородова Н.В., Курчавов В.А. Сравнительное хроматомасс-спектрометрическое исследование состава химических маркеров микроорганизмов в крови и перитонеальном экссудате брюшной полости при гангренозно-перфоративном аппендиците. Инф. в хирургии. 2009; 2: 58-62.
- Веренчиков А.Н., Краснов Н.В., Галль Л.Н. Тандемные масс-спектрометры в биохимии. Науч. приборостроение. 2004; 14 (2): 4-23.
- Гладилович В.Д., Краснов И.А., Подольская Е.П. и др. Идентификация пептидов сывороточного альбумина, модифицированных фосфорорганическими соединениями, с применением методов хроматографии и масс-спектрометрии. Науч. приборостроение. 2010; 20 (4): 84-92.
- Говорун В.М., Мошковский С.А., Тихонова О.В. и др. Сравнительная характеристика протеомных карт клинических изолятов Helicobacter pylori. Биохимия. 2003; 68 (1): 52-60.
- Дентовская С.В., Бахтеева И.В., Титарева Г.М. и др. Структурное разнообразие и эндотоксическая активность липополисахарида Yersinia pestis. Биохимия. 2008; 73 (2): 237-246.
- Дубровский Я.А., Гладилович В.Д., Подольская Е.П. и др. Взаимодействие глобина крысы и человека с ацетилсалициловой кислотой in vitro: масс-спектрометрическая идентификация ацети-лированных лизинов. Науч. приборостроение. 2010; 20 (4): 71-76.
- Кисриева Ю.С., Петушкова Н.А., Чернобровкин А.С. и др. Исследование белкового профиля эмбрионов рыб вида Danio rerio с использованием одномерного электрофореза и масс-спектрометрии. Биомед. химия. 2011; 57 (6): 593-603.
- Книрель Ю.А., Кочетков Н.К. Строение липополисахаридов грамотрицательных бактерий. Структура О-специфических полисахаридов. Биохимия. 1994; 59 (12): 1847-1851.
- Краснов И.А., Подольская Е.П., Гончаров Н.В. и др. Идентификация алкилированного аддукта сывороточного альбумина человека методами масс-спектрометрии. Науч. приборостроение. 2008; 18 (4): 46-53.
- Краснов Н.В., Лютвинский Я.И., Подольская Е.П. Масс-спектрометрия с мягкими методами ионизации в протеомном анализе. Науч. приборостроение. 2010; 20 (4): 5-20.
- Кубанова А.А., Говорун В.М., Ильина Е.Н. и др. Первый опыт применения метода прямого белкового профилирования для идентификации и типирования N. gonorrhoeae. Вестник дерма-тол. и венерол. 2006; 5: 25-29.
- Лебедев А.Т Масс-спектрометрия в органической химии. М., БИНОМ, 2003.
- Лебедев А.Т., Заикин В.Г. Задачи и достижения современной масс-спектрометрии. Заводская лаборатория диагн. материалов. 2007; 73 (2): 21-29.
- Манойлов А.В., Торопыгин И.Ю., Козьмин Ю.П. и др. Клиническая протеомика: новые диагностические возможности масс-спектрометрии. Науч. приборостроение. 2008; 18 (4): 16-23.
- Мокриевич А.Н., Кондакова А.Н., Валаде Э. и др. Биологические свойства и строение липопо-лисахарида вакцинного штамма Francisella tularensis, полученного при инактивации гена системы «чувства кворума». Биохимия. 2010; 75 (4): 539-548.
- Нин Л., Кей-чжен Г., Юань-бинь Ц., Цзыцзянь Л. Применение методов протеомики для идентификации белков, экспрессирующихся в кардиомиоцитах при гипертрофии сердца, вызванной воздействием агонистов адренергических рецепторов а- и P-типов. Биохимия. 2011; 76 (10): 1398-1406.
- Овчинникова О.Г., Кочарова Н.А., Шашков А.С. и др. Антигенные полисахариды бактерий. Структура О-специфического полисахарида бактерии Providencia alcalifaciens О46. Биоорга-ническая химия. 2009; 35 (3): 408-413.
- Поляков Н.Б., Барылюк К.В., Франкевич В.Е., Гринкевич В.А. Протеомный анализ митохондрий сердца Bos taurus.1. Использование методов протеомики для идентификации трансмембранных доменов белков внутренней мембраны митохондрий. Биоорганическая химия. 2009; 35 (1): 4054.
- Скрипников А.Ю., Аниканов Н.А., Казаков В.С. и др. Поиск и идентификация пептидов мха Physcomitrella patens. Биоорганическая химия. 2011; 37 (1): 108-118.
- Титов В.Н., Дугин С.Ф., Крылин В.В. Протеомика, метаболомика и будущее клинической лабораторной диагностики (лекция). Клин. лаб. диагн. 2007; 1: 23-34.
- Хасанова Г.М. Взаимосвязь уровня циркулирующих цитокинов и микроэлементов у больных геморрагической лихорадкой с почечным синдромом. Саратовский науч.-мед. журн. 2011; 7 (4): 863-865.
- Чернецова Е.С., Абрамович Р.А. Масс-спектрометрия DART: быстрый скрининг таблетирован-ных лекарственных препаратов на наличие действующего начала. Вестник Росздравнадзора. 2010; 2: 51-53.
- Anderson L. Candidate-based proteomics in the search for biomarkers of cardiovascular disease. J. Physiol. 2005; 563 (1): 23-60.
- Ayyadurai S., Flaudrops C., Raoult D., Drancourt M. Rapid identification and typing of Yersinia pestis and other Yersinia species by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight (MALDI-TOF) mass-spectrometry. BMC Microbiol. 2010; 12 (10): 7.
- Bairoch A., Apweiler R. The SWISS-PROT protein sequence database and its supplement TrEMBL in 2000. Nucleic Acids Res. 2000; 28 (1): 45-48.
- Bairoch A., Apweiler R., Wu C.H. et al. The Universal Protein Resource (UniProt). Nucleic Acids Res. 2005; 33 (1): 154-159.
- Craig R., Beavis R.C. TANDEM: matching proteins with tandem mass spectra. Bioinformatics. 2004; 20 (9): 1466-1467.
- Discala C., Benigni X., Barillot E., Vaysseix G. DBcat: a catalog of 500 biological databases. Nucleic Acids Res. 2000; 28 (1): 8-9.
- Eng J.K., McCormack A.L., Yates III J.R. An approach to correlate tandem mass spectral data of peptides with amino acid sequences in a protein database. JASMS. 1994; 5 (11): 976-989.
- Ferreira L., Vega Castano S., Sanchez-Juanes F. et al. Identification of Brucella by MALDI-TOF mass spectrometry. Fast and reliable identification from agar plates and blood cultures. PLoS One. 2010; 6: 5 (12): е l4235-e 14243.
- Grouford M.E., Cusick M.E., Garrels J.I. In: Proteomics: A trends guide. Blackstock W., Mann M. (cd). Elsevier Science, 2000, p. 17-21.
- Holm L., Sander C. Removing near-neighbour redundancy from large protein sequence collections. Bioinformatics.1998; 14 (5): 423-429.
- Jiang J., Parker C.E., Fuller J.R. et al. An immunoaffinity tandem mass spectrometry (iMALDI) assay for detection of Francisella tularensis. Anal. Chem. Acta. 2007; 12; 605 (1): 70-79.
- Knirel Y.A., Linder B., Vinogradov E.V. et al. Temperature-dependent variations and intraspecies diversity of the structure of the lipopolysaccaride of Yersinia pestis. Biochemistry. 2005; 44: 1731-1743.
- Lasch P., Beyer W, Nattermann H. et al. Identification of Bacillus anthracis by using matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry and artificial neural networks. Appl. Environ Microbiol. 2009; 75 (22): 7229-7242.
- Li J., Lim M.S., Li S. et al. Vibrio cholerae toxin-coregulated pilus structure analyzed by hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry. Structure. 2008; 16 (1): 137-148.
- Lueking A., Horn M., Eickhoff H. et al. Protein microarrays for gene expression and antibody screening. Anal. Biochem. 1999; 270 (1): 103-111.
- Myers-Morales T, Cowan C., Gray M. et al. A surface-focused biotinylation procedure identifies the Yersinia pestis catalase KatY as a membrane-associated but non-surface-located protein. Appl. Environ. Microbiol. 2007; 73: 5750-5759.
- Neubauer G., King A., Rappsilber J. et al. Mass spectrometry and EST-database searching allows characterization of the multi-protein spliceosome complex. Nat. Genet. 1998; 20 (1): 46-50.
- Pappin D.J., Hojrup P., Bleasby A.J. Rapid identification of proteins by peptide-mass fingerprinting. Curr.Biol. 1993; 3 (6): 327-332.
- Perkins D.N., Pappin D.J., Creasy D.M., Cottrell J.S. Probability-based protein identification by searching sequence databases using mass spectrometry data. Electrophoresis. 1999; 20 (18): 3551-3567.
- Seibold E., Maier T, Kostrzewa M. et al. Identification of Francisella tularensis by whole-cell matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry: fast, reliable, robust and cost-effective differentiation on species and subspecies levels. J. Clin. Microbiol. 2010; 48 (4): 1061-1069.
- Schilling В., McLendon M.K., Phillips N.J. et al. Characterization of lipid A acylation patterns in Francisella tularensis, Francisella novicida and Francisella philomiragia using multiple-stage mass spectrometry and matrix-assisted laser desorption /ionization on an intermediate vacuum source linear ion trap. Anal. Chem. 2007; 79 (3): 1034-1042.
- Tito M.A., Miller J., Griffin K.F. et al. Macromolecular organization of the Yersinia pestis capsular Fl antigen: insights from time of flight mass spectrometry. Protein Sci. 2001; 10 (11): 2408-2413.
- Vinogradov E.V., Linder B., Kocharova B.A. et al. The core structure of the lipopolysaccaride from the causative agent of plague Yersinia pestis. Carbohydr.Res. 2002; 337: 775-777.