МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЯ В МЕДИЦИНЕ И БИОТЕХНОЛОГИИ
- Авторы: Полунина Т.А1, Киреев М.Н1, Храмченкова Т.А1, Спицын А.Н1, Григорьева Г.В1
-
Учреждения:
- Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
- Выпуск: Том 90, № 5 (2013)
- Страницы: 112-119
- Раздел: Статьи
- Дата подачи: 09.06.2023
- Дата публикации: 15.10.2013
- URL: https://microbiol.crie.ru/jour/article/view/13915
- ID: 13915
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Дана история развития и совершенствования тандемной масс-спектрометрии, возможности ее применения на современном этапе в различных областях медицины и биотехнологии, включая производство новых лекарственных препаратов, идентификацию биологически активных веществ, патогенных микроорганизмов и возбудителей особо опасных инфекций.
Об авторах
Т. А Полунина
Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
М. Н Киреев
Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Т. А Храмченкова
Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
А. Н Спицын
Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Г. В Григорьева
Российский научно-исследовательский противочумный институт «Микроб», Саратов
Список литературы
- Арчаков А.И. Что за геномикой? - Протеомика. Вопр. мед. химии. 2000; 4: 335-343.
- Бойко Н.Б., Осипов Г.А., Белобородова Н.В., Курчавов В.А. Сравнительное хроматомасс-спектрометрическое исследование состава химических маркеров микроорганизмов в крови и перитонеальном экссудате брюшной полости при гангренозно-перфоративном аппендиците. Инф. в хирургии. 2009; 2: 58-62.
- Веренчиков А.Н., Краснов Н.В., Галль Л.Н. Тандемные масс-спектрометры в биохимии. Науч. приборостроение. 2004; 14 (2): 4-23.
- Гладилович В.Д., Краснов И.А., Подольская Е.П. и др. Идентификация пептидов сывороточного альбумина, модифицированных фосфорорганическими соединениями, с применением методов хроматографии и масс-спектрометрии. Науч. приборостроение. 2010; 20 (4): 84-92.
- Говорун В.М., Мошковский С.А., Тихонова О.В. и др. Сравнительная характеристика протеомных карт клинических изолятов Helicobacter pylori. Биохимия. 2003; 68 (1): 52-60.
- Дентовская С.В., Бахтеева И.В., Титарева Г.М. и др. Структурное разнообразие и эндотоксическая активность липополисахарида Yersinia pestis. Биохимия. 2008; 73 (2): 237-246.
- Дубровский Я.А., Гладилович В.Д., Подольская Е.П. и др. Взаимодействие глобина крысы и человека с ацетилсалициловой кислотой in vitro: масс-спектрометрическая идентификация ацети-лированных лизинов. Науч. приборостроение. 2010; 20 (4): 71-76.
- Кисриева Ю.С., Петушкова Н.А., Чернобровкин А.С. и др. Исследование белкового профиля эмбрионов рыб вида Danio rerio с использованием одномерного электрофореза и масс-спектрометрии. Биомед. химия. 2011; 57 (6): 593-603.
- Книрель Ю.А., Кочетков Н.К. Строение липополисахаридов грамотрицательных бактерий. Структура О-специфических полисахаридов. Биохимия. 1994; 59 (12): 1847-1851.
- Краснов И.А., Подольская Е.П., Гончаров Н.В. и др. Идентификация алкилированного аддукта сывороточного альбумина человека методами масс-спектрометрии. Науч. приборостроение. 2008; 18 (4): 46-53.
- Краснов Н.В., Лютвинский Я.И., Подольская Е.П. Масс-спектрометрия с мягкими методами ионизации в протеомном анализе. Науч. приборостроение. 2010; 20 (4): 5-20.
- Кубанова А.А., Говорун В.М., Ильина Е.Н. и др. Первый опыт применения метода прямого белкового профилирования для идентификации и типирования N. gonorrhoeae. Вестник дерма-тол. и венерол. 2006; 5: 25-29.
- Лебедев А.Т Масс-спектрометрия в органической химии. М., БИНОМ, 2003.
- Лебедев А.Т., Заикин В.Г. Задачи и достижения современной масс-спектрометрии. Заводская лаборатория диагн. материалов. 2007; 73 (2): 21-29.
- Манойлов А.В., Торопыгин И.Ю., Козьмин Ю.П. и др. Клиническая протеомика: новые диагностические возможности масс-спектрометрии. Науч. приборостроение. 2008; 18 (4): 16-23.
- Мокриевич А.Н., Кондакова А.Н., Валаде Э. и др. Биологические свойства и строение липопо-лисахарида вакцинного штамма Francisella tularensis, полученного при инактивации гена системы «чувства кворума». Биохимия. 2010; 75 (4): 539-548.
- Нин Л., Кей-чжен Г., Юань-бинь Ц., Цзыцзянь Л. Применение методов протеомики для идентификации белков, экспрессирующихся в кардиомиоцитах при гипертрофии сердца, вызванной воздействием агонистов адренергических рецепторов а- и P-типов. Биохимия. 2011; 76 (10): 1398-1406.
- Овчинникова О.Г., Кочарова Н.А., Шашков А.С. и др. Антигенные полисахариды бактерий. Структура О-специфического полисахарида бактерии Providencia alcalifaciens О46. Биоорга-ническая химия. 2009; 35 (3): 408-413.
- Поляков Н.Б., Барылюк К.В., Франкевич В.Е., Гринкевич В.А. Протеомный анализ митохондрий сердца Bos taurus.1. Использование методов протеомики для идентификации трансмембранных доменов белков внутренней мембраны митохондрий. Биоорганическая химия. 2009; 35 (1): 4054.
- Скрипников А.Ю., Аниканов Н.А., Казаков В.С. и др. Поиск и идентификация пептидов мха Physcomitrella patens. Биоорганическая химия. 2011; 37 (1): 108-118.
- Титов В.Н., Дугин С.Ф., Крылин В.В. Протеомика, метаболомика и будущее клинической лабораторной диагностики (лекция). Клин. лаб. диагн. 2007; 1: 23-34.
- Хасанова Г.М. Взаимосвязь уровня циркулирующих цитокинов и микроэлементов у больных геморрагической лихорадкой с почечным синдромом. Саратовский науч.-мед. журн. 2011; 7 (4): 863-865.
- Чернецова Е.С., Абрамович Р.А. Масс-спектрометрия DART: быстрый скрининг таблетирован-ных лекарственных препаратов на наличие действующего начала. Вестник Росздравнадзора. 2010; 2: 51-53.
- Anderson L. Candidate-based proteomics in the search for biomarkers of cardiovascular disease. J. Physiol. 2005; 563 (1): 23-60.
- Ayyadurai S., Flaudrops C., Raoult D., Drancourt M. Rapid identification and typing of Yersinia pestis and other Yersinia species by matrix-assisted laser desorption/ionization time-of-flight (MALDI-TOF) mass-spectrometry. BMC Microbiol. 2010; 12 (10): 7.
- Bairoch A., Apweiler R. The SWISS-PROT protein sequence database and its supplement TrEMBL in 2000. Nucleic Acids Res. 2000; 28 (1): 45-48.
- Bairoch A., Apweiler R., Wu C.H. et al. The Universal Protein Resource (UniProt). Nucleic Acids Res. 2005; 33 (1): 154-159.
- Craig R., Beavis R.C. TANDEM: matching proteins with tandem mass spectra. Bioinformatics. 2004; 20 (9): 1466-1467.
- Discala C., Benigni X., Barillot E., Vaysseix G. DBcat: a catalog of 500 biological databases. Nucleic Acids Res. 2000; 28 (1): 8-9.
- Eng J.K., McCormack A.L., Yates III J.R. An approach to correlate tandem mass spectral data of peptides with amino acid sequences in a protein database. JASMS. 1994; 5 (11): 976-989.
- Ferreira L., Vega Castano S., Sanchez-Juanes F. et al. Identification of Brucella by MALDI-TOF mass spectrometry. Fast and reliable identification from agar plates and blood cultures. PLoS One. 2010; 6: 5 (12): е l4235-e 14243.
- Grouford M.E., Cusick M.E., Garrels J.I. In: Proteomics: A trends guide. Blackstock W., Mann M. (cd). Elsevier Science, 2000, p. 17-21.
- Holm L., Sander C. Removing near-neighbour redundancy from large protein sequence collections. Bioinformatics.1998; 14 (5): 423-429.
- Jiang J., Parker C.E., Fuller J.R. et al. An immunoaffinity tandem mass spectrometry (iMALDI) assay for detection of Francisella tularensis. Anal. Chem. Acta. 2007; 12; 605 (1): 70-79.
- Knirel Y.A., Linder B., Vinogradov E.V. et al. Temperature-dependent variations and intraspecies diversity of the structure of the lipopolysaccaride of Yersinia pestis. Biochemistry. 2005; 44: 1731-1743.
- Lasch P., Beyer W, Nattermann H. et al. Identification of Bacillus anthracis by using matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry and artificial neural networks. Appl. Environ Microbiol. 2009; 75 (22): 7229-7242.
- Li J., Lim M.S., Li S. et al. Vibrio cholerae toxin-coregulated pilus structure analyzed by hydrogen/deuterium exchange mass spectrometry. Structure. 2008; 16 (1): 137-148.
- Lueking A., Horn M., Eickhoff H. et al. Protein microarrays for gene expression and antibody screening. Anal. Biochem. 1999; 270 (1): 103-111.
- Myers-Morales T, Cowan C., Gray M. et al. A surface-focused biotinylation procedure identifies the Yersinia pestis catalase KatY as a membrane-associated but non-surface-located protein. Appl. Environ. Microbiol. 2007; 73: 5750-5759.
- Neubauer G., King A., Rappsilber J. et al. Mass spectrometry and EST-database searching allows characterization of the multi-protein spliceosome complex. Nat. Genet. 1998; 20 (1): 46-50.
- Pappin D.J., Hojrup P., Bleasby A.J. Rapid identification of proteins by peptide-mass fingerprinting. Curr.Biol. 1993; 3 (6): 327-332.
- Perkins D.N., Pappin D.J., Creasy D.M., Cottrell J.S. Probability-based protein identification by searching sequence databases using mass spectrometry data. Electrophoresis. 1999; 20 (18): 3551-3567.
- Seibold E., Maier T, Kostrzewa M. et al. Identification of Francisella tularensis by whole-cell matrix-assisted laser desorption ionization-time of flight mass spectrometry: fast, reliable, robust and cost-effective differentiation on species and subspecies levels. J. Clin. Microbiol. 2010; 48 (4): 1061-1069.
- Schilling В., McLendon M.K., Phillips N.J. et al. Characterization of lipid A acylation patterns in Francisella tularensis, Francisella novicida and Francisella philomiragia using multiple-stage mass spectrometry and matrix-assisted laser desorption /ionization on an intermediate vacuum source linear ion trap. Anal. Chem. 2007; 79 (3): 1034-1042.
- Tito M.A., Miller J., Griffin K.F. et al. Macromolecular organization of the Yersinia pestis capsular Fl antigen: insights from time of flight mass spectrometry. Protein Sci. 2001; 10 (11): 2408-2413.
- Vinogradov E.V., Linder B., Kocharova B.A. et al. The core structure of the lipopolysaccaride from the causative agent of plague Yersinia pestis. Carbohydr.Res. 2002; 337: 775-777.