ИСПОЛЬЗОВАНИЕ МАСС-СПЕКТРОМЕТРИЧЕСКОГО АНАЛИЗА ДЛЯ ДЕТЕКЦИИ БАКТЕРИАЛЬНЫХ ТОКСИНОВ

Обложка


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Токсины - высокомолекулярные соединения, образуемые микроорганизмами, животными, растениями и обладающие антигеными свойствами. В последнее время в связи с возникшей угрозой террористических действий идентификация ряда бактериальных токсинов становится особенно актуальной. Новый подход в идентификации токсинов связан с развитием масс-спектрометрии и позволяет успешно проводить анализ большинства природных токсинов. Метод MALDI-MS позволяет проводить детекцию таких токсинов, как Shiga-toxin Escherichia coli, delta-toxin Staphylococcus aureus, цитотоксин Bacillus cereus, ботулинический нейротоксин, холерный токсин. Аналитические и диагностические характеристики метода, простота и скорость исследования свидетельствуют о перспективе внедрения метода в практику лабораторной диагностики при определении токсино-продукции исследуемых микроорганизмов.

Об авторах

М. В. Полеева

Ростовский-на Дону научно-исследовательский противочумный институт

Автор, ответственный за переписку.
Email: noemail@neicon.ru
Россия

О. С. Чемисова

Ростовский-на Дону научно-исследовательский противочумный институт

Email: noemail@neicon.ru
Россия

Список литературы

  1. Автономов Д. М., Агрон И. А., Кононихин А. С., Николаев Е. Н. Создание базы данных точных массово-временных меток для качественного и количественного подхода в исследовании протеома мочи человека с использованием изотопного мечения. Труды МФТИ. 2009,1:24-29.
  2. Беризовская Е.И., Ихалайнен А.А., Антохин А.М., Таранченко В.Ф., Гончаров В.М., Митрофанов Д.А., Удинцев А.В., Аксенов А.В., Шевлякова О.А., Родин И.А., Шпигун О.А. Методы обработки масс-спекфомефических данных при идентификации пептидов и белков. Вести. Моек, ун-та. Сер. 2. Химия. 2015, 5: 266-278.
  3. Германчук В.Г., Уткин Д.В., Спицын А.Н., Киреев М.Н., Щербакова Н.Е. Индикация холерного токсина с помощью MALDI масс-спектрометрии. ЗНИСО. 2015, 3 (264): 28-31.
  4. Германчук В.Г., Уткин Д.В., Спицын А.Н., Михеева Е.А., Осина Н.А. Применение методов спектроскопического анализа для выявления холерного токсина. ЗНИСО. 2016, 6 (279): 40-43.
  5. Гришин И.Д. Времяпролетная масс-спекpомефия с матрично-активированной лазерной десорбцией/ионизацией для анализа высокомолекулярных и металлоорганических соединений. Элкктроннок учебно-методическое пособие. Нижний Новгород, 2014.
  6. Дубровский Я. А., Подольская Е. П. Определение токсинов пептидной природы методом MALDI-MS (обзор). Научное приборосфоение. 2010,4: 21-35.
  7. Ильина Е. Н. Молекулярные средства измерения в современной микробиологической лаборатории. Клин. лаб. диагностика. 2013, 9: 70.
  8. Краснов Н. В., Лютвинский Я. И., Подольская Е. П. Масс-спеегрометфия с мягкими методами ионизации в протеомном анализе. Научное приборосфоение, 2010,4: 5-20.
  9. Лебедев А. Т, Заикин В. Г. Задачи и достижения современной масс-спекфомефии. Заводская лаборатория. Диагностика материалов. 2007, 2: 21-29.
  10. ПолунинаТ. А., Киреев М. Н., ХрамченковаТ. А., Спицын А. Н., Григорьева Г. В. Масс-спекфомефия в медицине и биотехнологии. Журн. микробиол. 2013, 5:112-118.
  11. Супотницкий М. В. Бактериальные токсины. Их природа, механизмы действия, возможности консфуирования гибридных и модифицированныхтоксинов. Биопрепараты. Профилактика. Диагностика. Лечение. 2011,1: 6-16.
  12. Тарасова И. А. Жидкостная хроматофафия в критических условиях в сочетании с масс-спекфомефией для изучения первичной сфуктуры биомолекул, Дисс. на соискание уч. степени кандидата физико-математических наук. 2007.
  13. Тюрин Ю. А., Хайруллин Р. 3., Салафутдинов И. И. Масс-спеетромефическая идентификация стафилококковых пептидгидролаз. Вестник технологического университета. 2015,16: 287-289.
  14. Barr J. R., Mjura Н., Boyer А. Е. et al. Botulinum neurotoxin detection and differentiation by mass spectrometry. Emerg. Infect. Dis. 2005,10:224-234.
  15. Bilitewski U., Brenner-Weiss G., Hansen P.-D. et al. Bioresponse-linked instrumental analysis. Trends in Analytical Chemistry. 2000, 7:428-443.
  16. Bhat V.R., Ramakrishna J., Sashidhar R.B. Outbreak of mycotoxicosis in Kashmir Valley. Nutrition news India. 1989,1:1-3.
  17. Cheng K., Chui H., Domish L. D. et al. Recent development of mass spectrometry and proteomics applications in identification and typing ofbacteria. Proteomics-Clinical Applications. 2016, 4: 346-357.
  18. Clark R.F., Williams S.R., Nordt S.P. et al. A review of selected seafood poisonings. Undersea Hyperb Med. 1999,26:175-184.
  19. Clifton К. E, Zaragoz J. W. Bacteriophage cell lysis of Shiga toxin-producing Escherichia coli for top-down proteomic identification of Shiga toxins 1 & 2 using matrix-assisted laser desorptton/ionization tandem time-of-flight mass spectrometry. Rapid Commun Mass Spectrom. 2016,6:671-680.
  20. Finlay B., Falkow S. Common themes in microbial pathogenicity. Microbiol. Rev. 1997, 2: 210-230.
  21. Hillenkamp E, Karas M. Matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry of biopolymers. Anal. Chem. 1991, 24: 1193A-1202A.
  22. Hiroshi Hinou, Masaki Kurogochi, Hiroki Shimizu et al. Characterization of Vibrio cholerae neuraminidase by a novel mechanism-based fluorescent labeling reagent. Biochemistry. 2005, 35:11669-11675.
  23. Hjemo K., Hojrup P. Interpretation oftandem mass spectrometry (MSMS) spectra for peptide analysis. Methods in Molecular Biology. 2015,1348: 83-102.
  24. Kalb S. R., Boyer A. E., Barr J. R. Mass spectrometric detection of bacterial protein toxins and their enzymatic activity. Toxins. 2015,7: 3497-3511.
  25. Karas M., Bachmann D., BahrD., Hillenkamp F. Matrix-assisted ultraviolet-laser desorption of nonvolatile compounds. Int. J. Mass Spectrom. Ion Proc. 1987, 78: 53-68.
  26. Karas M., GliickmannM., Schefer J. Ionization in matrix-assisted laser desorption/ionization: singly charged molecular ions are the lucky survivors. J. Mass Spectrom. 2000, 35: 1-12.
  27. Kull S., Pauly D., Stormann B. et al. Multiplex detection of microbial and plant toxins by immunoaffinity enrichment and matrix-assisted laser desorptton/ionization mass spectrometry. Anal. Chem. 2010, 82 (7): 2910-2924.
  28. Nedelkov D., Nelson R.W. Detection of Staphylococcal enterotoxin В via biomolecular interaction analysis mass spectrometry. Appl. Environ. Microbiol. 2003,9: 5212.
  29. Nedelkov D., Rasooly A., Nelson R.W. Multitoxin biosensor-mass spectrometry analysis: a new approach for rapid, real-time, sensitive analysis of staphylococcal toxins in food. Int. J. Food Microbiol. 200^, 1:1-13.
  30. Paauw A., Trip H, Niemcewicz M. et al. OmpU as abiomarker for rapid discrimination between toxigenic and epidemic Vibrio cholerae 01/0139 and non-epidemic Vibrio cholerae in a modified MALDI TOF MS assay. BMC Microbiol. 2014,14 (1): 158.
  31. Pappin D. J., Hoj’rup P. N., Bleasby A. J. Rapid identification of proteins by peptide-mass fingerprinting. Curr. Biol. 1993, 6: 327-332.
  32. Puup E., Phililps 14. J., Gibson B. W. et al. Matrix-assisted laser desoortion/ionization-time of flight-mass sprctromtetdy oflipopolysacchartee species separated by slabpnlyacrilamide gel electrophoresis: high-resolution separation and molecularweight determination oflipooltgosac-charides from Vibrio fisheri strain HMK. Electrophoresis. 2004, 25 (14): 2156-2164.
  33. Roy-Lachapelle A., Solliec M., Bouchard MF. et al. Detection of cyanotoxins in algae dietary supplements. Toxins (Basel). 2017, 9 (3): E76.
  34. Shevchenko A., Wilm M., Vorm 0. et al. Mass spectrometric sequencing of proteins silver-stained polyacrylamide gels. Anal. Chem. 1996, 5: 850-858
  35. Switzar L., Giera M., Niessen W. Protein digestion: an overview of the available techniques and recent developments. J. Proteome Res. 2013,12:1067.
  36. Tsilia V., Devereese В., de Baenst I. et.al Application of MALDI-TOF mass ppectrometry for the detection of enterotoxins produced by pathogenic strains of the Bacillus cereus group. Analytical and Bioanalytical Chemistry. 2012,6:1691-1702.
  37. Thevis M., Loo R.R., Loo o.A.Mass spsctrometric characterization of transferrins and their fragments derived by reduction of disulfide bonds. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2003, 6: 635647.
  38. Van Baar B.L.M., Hulst A.G., Wils E.R.J. Characterisation of cholera toxin by liquid chroma-tography-electrospray mass spectrometry. Toxicon. 1999, 1: 85-108.
  39. Van Baar B.L.M., Hulst A.G., Roberts B. et al. Characterization of tetanus toxin, neat and in culture supernatant, by electrospray mass spectrometry Analytical Biochemistry 2002,2:278289.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Полеева М.В., Чемисова О.С., 2018

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: ПИ № ФС77-75442 от 01.04.2019 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах