МОРФОЛОГИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ КЛЕТОК ЛИСТЕРИЙ ПОД ДЕЙСТВИЕМ МЕТАБОЛИТОВ ЭНТЕРОКОККОВ КИШЕЧНОЙ МИКРОФЛОРЫ ЧЕЛОВЕКА


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Цель. Характеристика морфологических изменений клеток листерий под действием метаболитов энтерококков кишечной микрофлоры человека. Материалы и методы. Культуру бактериальных клеток Listeria monocytogenes 88-BK выращивали в присутствии продуктов жизнедеятельности энтерококков (опыт) и в их отсутствии (контроль). Полученные образцы исследовали методом атомно-силовой микроскопии (АСМ) в контактном режиме с использованием сканирующего зондового микроскопа SMM-2000. Результаты. Характер морфофункциональной реакции бактериальных клеток индикаторной культуры позволяет предположить наличие катионных антимикробных пептидов с мембранолитическим механизмом действия у 30% исследованных штаммов энтерококков. Заключение. Использование атомно-силовой микроскопии позволяет детализировать механизмы антимикробной активности бактериоцинов микроорганизмов кишечной микрофлоры на бактерии-мишени в условиях близких к нативным.

Об авторах

А. В Валышев

Институт клеточного и внутриклеточного симбиоза, Оренбург

А. С Васильченко

Институт клеточного и внутриклеточного симбиоза, Оренбург

Список литературы

  1. Андреева-Ковалевская Ж.И., Солонин А.С., Синева Е.В., Терновский В.И. Пороформирующие белки и адаптация организмов к условиям окружающей среды. Усп. биол. хим. 2008, 48: 267-318.
  2. Валышев А.В., Герцен Н.В. Факторы патогенности энтерококков кишечной микрофлоры человека. Журн. микробиол. 2012, 4: 41-44.
  3. Валышев А.В., Герцен Н.В. Бактериоциногения энтерококков кишечной микрофлоры человека. Журн. микробиол. 2013, 5: 104-107.
  4. Ермоленко Е.И. Бактериоцины энтерококков: проблемы и перспективы использования (обзор литературы). Вестн. Санкт-Петербургского унив. 2009, 11 (3): 78-93.
  5. Brogden K.A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat. Rev. Microbiol. 2005, 3 (3): 238-250.
  6. Fantner G.E., Barbero R.J., Gray D.S., Belcher A.M. Kinetics of antimicrobial peptide activity measured on individual bacterial cells using high-speed atomic force microscopy. Nat. Nanotechnol. 2010, 5 (4): 280-285.
  7. Hartmann M., Berditsch M., Hawecker J. et al. Damage of the bacterial cell envelope by antimicrobial peptides gramicidin S and PGLa as revealed by transmission and scanning electron microscopy. Antimicrob. Agents Chemother. 2010, 54 (8): 3132-3142.
  8. Knoetze H., Todorov S.D., Dicks L.M. A class IIa peptide from Enterococcus mundtii inhibits bacteria associated with otitis media. Int. J. Antimicrob. Agents. 2008, 31 (3): 228-234.
  9. Park C.B., Yi K.S., Matsuzaki K. et al. Structure-activity analysis ofbuforin II, a histone H2A-derived antimicrobial peptide: the proline hinge is responsible for the cell-penetrating ability of buforin II. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000, 97 (15): 8245-8250.
  10. Yeaman M.R., Yount N.Y. Mechanisms of antimicrobial peptide action and resistance. Pharmacol. Rev. 2003, 55 (1): 27-55.
  11. Yermolenko E., Chernish A., Aleshina G. et al. Antagonistic activity of Enterococcus faecium L3 against different groups of pathogenic streptococci. In: Streptococci New Insights Into an Old Enemy, 2006.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Валышев А.В., Васильченко А.С., 2014

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: ПИ № ФС77-75442 от 01.04.2019 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах