СИСТЕМА АКТИВАЦИИ ПЛАЗМИНОГЕНА У VIBRIO CHOLERAE

Цель. Изучение системы активации плазминогена у Vibrio cholerae. Материалы и методы. В работе использовано 75 штаммов V. choleraе различного происхождения. Плазминоген выделяли из плазмы человека аффинной хроматографией на L-лизин сефарозе, α-енолазную активность определяли прямым методом, предполагающим превращение 2-фосфоглицерата в фосфоенолпируват. Для выделения мембранного белка OmpT вибрионы разрушали ультразвуковым дезинтегратором, не разрушенные клетки отбрасывали центрифугированием, а клеточный лизат центрифугировали 1 час при 105 000 g. Осадок солюбилизировали в буфере с 1% тритона Х-100 и пропускали через колонку с DE-52 целлюлозой. Результаты. Штаммы Vibrio cholerae O1 и O139, выделенные из клинических образцов и проб воды открытых водоемов, обладали способностью связывать с помощью α-енолазы и переводить плазминоген человека в плазмин под действием белка наружных мембран OmpT. Белок с молекулярной массой около 40 кДа обладал протеоли-тической активностью с широким спектром субстратной специфичности, расщеплял фибрин, жедатину, коллаген, протамин и активировал плазминоген. Компьютерный анализ показал, что OmpT белок холерного вибриона проявлял слабую степень родства с омптинами Enterobacteriaceae. Заключение. Проведенное исследование показало, что вибрионы обладают системой активации плазминогена, которая включает как минимум α-енолазу и мембранный белок OmpT. Предполагается, что белок OmpT принадлежит к новому классу поринов семейства Vibrionaceae и его ферментативная активность может играть существенную роль в патогенезе инфекции.

плазмин, плазминоген, α-енолаза, штаммы, вибрионы, омптины, порины