ИЗУЧЕНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ДЕЙСТВИЯ КАТИОННОГО АНТИМИКРОБНОГО ПЕПТИДА НИЗИНА НА БАКТЕРИИ LISTERIA MONOCYTOGENES С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ АТОМНО-СИЛОВОЙ МИКРОСКОПИИ
- Авторы: Валышев А.В1, Васильченко А.С1
-
Учреждения:
- Институт клеточного и внутриклеточного симбиоза, Оренбург
- Выпуск: Том 90, № 5 (2013)
- Страницы: 8-13
- Раздел: Статьи
- Дата подачи: 09.06.2023
- Дата публикации: 15.10.2013
- URL: https://microbiol.crie.ru/jour/article/view/13826
- ID: 13826
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Цель. Характеристика морфо-функциональной реакции бактериальных клеток Listeria monocytogenes на воздействие катионного пептида низина. Материалы и методы. Культуру бактериальных клеток L. monocytogenes 88-BK выращивали в присутствии низина (опыт) и в его отсутствие (контроль). Полученные образцы исследовали методом атомно-силовой микроскопии (АСМ) в контактном режиме с использованием сканирующего зондового микроскопа SMM-2000. Исследование упругих свойств бактериальных клеток проводили с использованием АСМ в режиме силовой спектроскопии. Результаты. Выращенные в присутствии субингибиторных концентраций антибиотика микроорганизмы характеризовались изменением морфологии клеток и механических свойств, что посредством АСМ было зафиксировано как изменение размерных параметров бактерий, визуализированные локальные разрушения поверхности с увеличением ее шероховатости, а также снижение механической прочности клеточной стенки. Заключение. Использование атомно-силовой микроскопии позволяет детализировать механизмы биологической активности катионного пептида низина на грамположительные бактерии, оценить спектр произошедших изменений морфологических и механических параметров клеток, проанализированных в условиях, близких к нативным.
Ключевые слова
Об авторах
А. В Валышев
Институт клеточного и внутриклеточного симбиоза, Оренбург
А. С Васильченко
Институт клеточного и внутриклеточного симбиоза, Оренбург
Список литературы
- Bolshakova A.V., Kiselyova O.I., Filonov A.S. et al. Comparative studies of bacteria with an atomic force microscopy operating in different modes. Ultramicroscopy. 2001, 86 (1-2): 121-128.
- Brogden K.A. Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat. Rev. Microbiol. 2005, 3 (3): 238-250.
- Cheigh C.I., Pyun YR. Nisin biosynthesis and its properties. Biotechnol. Lett. 2005, 27 (21): 16411648.
- Dorobantu L.S., Gray M.R. Application of atomic force microscopy in bacterial research. Scanning. 2010, 32 (2): 74-96.
- Hancock R.E., Lehrer R. Cationic peptides: a new source of antibiotics. Trends Biotechnol. 1998, 16 (2): 82-88.
- Hasper H.E., Kramer N.E., Smith J.L. et al. An alternative bactericidal mechanism of action for lantibiotic peptides that target lipid II. Science. 2006, 313 (5793): 1636-1637.
- Hertz H. Uber die Beruhrung fester elastischer Koroper (On the contact of elastic solids). Journal fur die reine und angewandte Mathematik. 1881, 92: 156-171.
- Hurst A. Nisin. Adv. Appl. Microbiol. 1981, 27: 85-123.
- Jenssen H., Hamill P., Hancock R.E. Peptide antimicrobial agents. Clin. Microbiol. Rev. 2006, 19 (3): 491-511.
- Kaur G., Malik R.K., Mishra S.K. et al. Nisin and class IIa bacteriocin resistance among Listeria and other foodborne pathogens and spoilage bacteria. Microb. Drug. Resist. 2011, 17 (2): 197205.
- Mangoni M.L., Papo N., Barra D. et al. Effects of the antimicrobial peptide temporin L on cell morphology, membrane permeability and viability of Escherichia coli. Biochem. J. 2004, 380 (Pt 3): 859-865.
- Meincken M., Holroyd D.L., Rautenbach M. Atomic force microscopy study of the effect of antimicrobial peptides on the cell envelope of Escherichia coli. Antimicrob. Agents Chemother. 2005, 49 (10): 4085-4092.
- Tong Z., Zhou L., Li J. et al. In vitro evaluation of the antibacterial activities of MTAD in combination with nisin against Enterococcus faecalis. J. Endod. 2011, 37 (8): 1116-1120.