ОСОБЕННОСТИ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ АНТИГЕН-АНТИТЕЛО ПРИ ИСПОЛЬЗОВАНИИ ЛИНЕЙНЫХ СИНТЕТИЧЕСКИХ ПЕПТИДОВ И МУЛЬТИПЕПТИДНОГО АНТИГЕНА, МОДЕЛИРУЮЩИХ АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ ВИРУСА ГЕПАТИТА А


Цитировать

Полный текст

Аннотация

Цель . Исследовать особенности взаимодействия антиген-антитело при использовании линейных синтетических пептидов и мультипептидного антигена, моделирующих антигенные детерминанты ВГА, и оценить перспективы использования гетерогенных тетрамерных мультипептидных антигенов для выявления серологических маркеров ВГА. Maтeриaлы и мeтoды . Линейные пептиды VP1 и VP3 были синтезированы Fmoc-полиамидным твердофазным методом. MAP 4 (VP1+VP3) был синтезирован согласно 9-флуоренилметилоксикарбонил (Fmoc) стратегии. Взаимодействие этих пептидов с anti-HAV IgM позитивными сыворотками больных ГА было исследовано неконкурентным и конкурентным методами иммуноферментного анализа. Результаты . Методом ИФA показана высокая гетерогенность иммунного ответа у больных ГА (62 и 67% в двух группах). MAP 4 (VP1+VP3) взаимодействовал с anti-HAV IgM в 41 — 45% сывороток, и в то же время МАР 4 не давал ложнопозитивных результатов, в отличие от комбинации линейных пептидов VP1 и VP3. Заключение . Популяция ВГА не столь однородна, как это принято считать. Целесообразно использование при разработке новых тестсистем для диагностики ГА гетерогенных мультипептидных антигенов, в том числе содержащих VP1 (11 — 25 а.о.) и VP3 (110 — 121 а.о.).

Полный текст

ОСОБЕННОСТИ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ АНТИГЕН-АНТИТЕЛО ПРИ ИСПОЛЬЗОВАНИИ ЛИНЕЙНЫХ СИНТЕТИЧЕСКИХ ПЕПТИДОВ И МУЛЬТИПЕПТИДНОГО АНТИГЕНА, МОДЕЛИРУЮЩИХ АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ ВИРУСА ГЕПАТИТА А
×

Об авторах

И. В Круглов

НИИ вакцин и сывороток им. И.И.Мечникова, Институт вирусологии им. Д.И.Ивановского, Москва; Department of Peptide and Protein Chemistry, CID-CSIC, Barcelona, Spain

Т. В Симонова

НИИ вакцин и сывороток им. И.И.Мечникова, Институт вирусологии им. Д.И.Ивановского, Москва; Department of Peptide and Protein Chemistry, CID-CSIC, Barcelona, Spain

J. A Perez

НИИ вакцин и сывороток им. И.И.Мечникова, Институт вирусологии им. Д.И.Ивановского, Москва; Department of Peptide and Protein Chemistry, CID-CSIC, Barcelona, Spain

I. Haro

НИИ вакцин и сывороток им. И.И.Мечникова, Институт вирусологии им. Д.И.Ивановского, Москва; Department of Peptide and Protein Chemistry, CID-CSIC, Barcelona, Spain

Список литературы

  1. Emini E.A., Hughes J.V., Perlow D.S. et al. Induction of hepatitis A virus-neutralizing antibody by a virus-specific synthetic peptide. J. Virol. 1985, 55: 836—839.
  2. Haro I., Pinto R.M., Gonzalez-Dankaart J.F. et al. Anti-hepatitis A virus antibody response in mice elicited by different forms of a synthetic VP1 peptide. Microbiol. Immunol. 1995, 39: 485—490.
  3. Hughes J.V., Stanton L.W., Tomassini J.E. et al. Neutralizing monoclonal antibodies to HAV: partial localization of a neutralizing antigenic site. J. Virol. 1984, 52: 465—473.
  4. Lemon S.M., Barclay W., Ferguson M. et al. Immunogenicity and antigenicity of chimeric picornaviruses which express HAV peptide sequences: evidence for a neutralization domain near the amino terminus of VP1 of HAV. Virology, 1992, 188 (1): 285—295.
  5. Lemon S.M., Ping L.H. In: B.L.Semler, E. Ehrenfeld (ed.). Molecular aspects of picornavirus infection and detection. 1989, p. 193—208.
  6. Mattoli S., Imberti L., Stellini R. et al. Mimicry of the immunodominant conformation-dependent antigenic site of HAV by motifs selected from synthetic peptide libraries. J. Virol. 1995, 69: 5294—5299.
  7. Nainan O.V., Brinton M.A., Margolis H.S. Identification of amino acids located in the antibody binding sites of human HAV. Virology. 1992, 191: 984—987.
  8. Nardin E.H., Oliveira G.A., Calvo-Calle J.M. et al. The use of MAPs in the analysis and induction of protective immune responses against infectious diseases. Adv. Immunol. 1995, 60: 105—149.
  9. Perez J.A., Gonzalez-Dankaart J.F., Reig F. et al. Solid phase synthesis and immunogenicity of a VP3 peptide from HAV. Biomed. Peptid. Prot. Nucl. Acids. 1995, 1: 93—100.
  10. Ping L.H., Jansen R.W., Stapleton J.T. et al. Identification of an immunodominant antigenic site involving the capsid protein VP3 of HAV. PNAS USA. 1988, 85: 8281—8285.
  11. Ping L.H., Lemon S.M. Antigenic structure of human HAV defined by analysis of escape mutants selected against murine monoclonal antibodies. J. Virol. 1992, 66: 2208—2216.
  12. Stapleton J.T., Lemon S.M. Neutralization escape mutants define a dominant immunogenic neutralization site on HAV. Ibid. 1987, 61: 491—498.
  13. Tam J.P. Synthetic peptide vaccine design: syn- thesis and properties of a high-density MAP system. PNAS USA. 1988, 85: 5409—5411.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Круглов И.В., Симонова Т.В., Perez J.A., Haro I., 2009

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
СМИ зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций (Роскомнадзор).
Регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации СМИ: ПИ № ФС77-75442 от 01.04.2019 г.


Данный сайт использует cookie-файлы

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, которые обеспечивают правильную работу сайта.

О куки-файлах