Journal of microbiology, epidemiology and immunobiologyJournal of microbiology, epidemiology and immunobiologyЖурнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии0372-93112686-7613Central Research Institute for Epidemiology6410.36233/0372-9311-2016-4-16-21ORIGINAL RESEARCHESОРИГИНАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯIMMUNOCHEMICAL STUDY OF RECEPTION OF PLAGUE BACTERIOPHAGE POKROVSKYИММУНОХИМИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ РЕЦЕПЦИИ БАКТЕРИОФАГА ЧУМНОГО ПОКРОВСКОЙByvalovA. A.БываловА. А.
Russian Federation
DudinaL. G.ДудинаЛ. Г.
Russian Federation
LitvinetsS. G.ЛитвинеиС. Г.
Russian Federation
MartinsonE. A.МартинсонЕ. А.
Russian Federation
Vyatsky State University, institute of PhysiologyВятский государственный университет, Институт физиологииVyatsky State UniversityВятский государственный университет28082016934162110042019Copyright ©; 2016, Byvalov A.A., Dudina L.G., Litvinets S.G., Martinson E.A.Copyright ©; 2016, Бывалов А.А., Дудина Л.Г., Литвинеи С.Г., Мартинсон Е.А.2016Byvalov A.A., Dudina L.G., Litvinets S.G., Martinson E.A.Бывалов А.А., Дудина Л.Г., Литвинеи С.Г., Мартинсон Е.А.https://creativecommons.org/licenses/by/4.0https://microbiol.crie.ru/jour/article/view/64

Aim. Study of mechanism of reception of plague bacteriophage Pokrovsky to cells of Yersinia pestis using a panel of monoclonal antibodies. Materials and methods. Using a method of competitive inhibition, the ability of monoclonal antibodies against antigenic epitopes of outer membrane of Yersinia genus bacteria to inhibit adhesion of the studied bacteriophage to cells of Y. pestis EV strain, was evaluated. Results. A key role of structure of carbohydrate nature in reception of Pokrovsky bacteriophage was confirmed. Among 5 lines of monoclonal antibodies against protein epitopes 2 were established to cause significant inactivation of bacteriophage adhesion to bacterial cells. Conclusion. An assumption is proposed regarding participation of a structure of polypeptide nature in reception of Pokrovsky bacteriophage by cells of plague microbe.

Цель. Исследование механизма рецепции бактериофага чумного Покровской к клеткам Yersinia pestis с использованием панели моноклональных антител. Материалы и методы. С помощью метода конкурентного ингибирования оценена способность моноклональных антител к антигенным эпитопам наружной мембраны бактерий рода Yersinia ингибировать адгезию исследуемого бактериофага к клеткам Y. pestis штамм EV. Результаты. Подтверждена ключевая роль структуры углеводной природы в рецепции бактериофага Покровской. Установлено, что из пяти линий моноклональных антител к белковым эпитопам две вызывают существенную инактивацию адгезии бактериофага к бактериальным клеткам. Заключение. Высказано предположение о возможности участия в рецепции бактериофага Покровской клетками чумного микроба структуры полипептидной природы.

bacteriophageYersinia pestismonoclonal antibodiesadhesionбактериофаг, Yersinia pestisмоноклональные антитела, адгезияАнисимов А.П. Факторы Yersinia pestis, обеспечивающие циркуляцию и сокранение возбудителя чумы в экосистемах природных очагов. Молекул, генетика. 2002, 3: 3-23.Вывалов А.А., Дудина Л.Г., Литвинец С.Г., Новикова О. Д., Хоменко В. А., Портнягина О. Ю., Оводов Ю. С. Исследование поверхностных антигенных эпитопов Yersinia pseudotuberculosis с помощью моноклональных антител. Прикладная биохимия и микробиология. 2014, 50 (2): 203-210.Вывалов. А. А., Дудина Л. Г., Чернядьев А. В., Конышев И. В., Литвинец С. Г., Оводов Ю.С. Иммунохимическая активность Б-антигена Yersinia pseudotuberculosis. Молекул, генетика. 2015, 2: 32-38.Лабинская А.С. Титрование бактериофага. В кн.: Лабинская А.С. Микробиология с техникой микробиологических исследований. М., Медицина, 1978, с. 77-79.СидоринЕ.В.,ЗиганшинР.Х.,НабережныхГ.А.,ЛихацкаяГ.Н.,ТрифоновЕ.В.,Анастюк С.Д., Черников О.В., Соловьева Т.Ф. Белок шаперон Skp из Yersinia pseudotuberculosis обладает способностью связывать иммуноглобулины G. Биохимия. 2009, 74 (4): 501 -514.Achtman М., Zurth К., Morelli G. et al. Yersinia pestis, the cause of plague, is a resently emerged clone of Yersinia pseudotuberculosis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999, 96: 14043-14048.Anisimov A. P, Amoako K.K. Treatment of plague: promising alternatives to antibiotics. J. Med. Microbiol. 2006, 55: 1461-1475.Beczala A., Ovchinnikova O.G., Datta N. et al. Structure and genetic basis of Yersinia similis serotype 0:9 О-specific polysaccharide. Innate Immunity. 2015, 21 (1): 3-16.Filippov A.A., Sergueev K.V., He Y. et al. Bacteriophage-resistant mutants in Yersinia pestis: identification of phage receptors and attenuation for mice. PLoS One. 2011, 6 (9): E25486.Golkar Z., Bagasra O., Pace D.G. Bacteriophage therapy: a potential solution for the antibiotic resistance crisis. J. Infect. Dev. Ctries. 2014, 8 (2): 129-136.Marraffmi L.A. CRISPR-Cas immunity in prokaryotes. Nature. 2015, 1; 526 (7571): 55-61.Montag D., Hashemolhosseini S., Henning U. The receptor-recognition area of protein 37 of phage T4 Tula and Tulb. Receptor-recognition proteins ofT-even type bacteriophages. J. Mol. Biol. 1990, 216 (2): 327-334.Welch T.J., Fricke W.F., McDermott P.F. et al. Multiple antimicrobial resistance in plague: an emerging public health risk. PLoS One. 2007, 2 (3): E309.Summers W.C. Bacteriophage therapy. Annu. Rev. Microbiol. 2001, 55: 437-453.Zhao X., Cui Y., Yan Y. et al. Outer membrane proteins Ail and OmpF of Yersinia pestis are involved in the adsorption of T7-related bacteriophage Yep-phi.J. Virol. 2013, 87 (22): 12260-12269.