<?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?>
<!DOCTYPE root>
<article xmlns:mml="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" xmlns:xlink="http://www.w3.org/1999/xlink" xmlns:xsi="http://www.w3.org/2001/XMLSchema-instance" xmlns:ali="http://www.niso.org/schemas/ali/1.0/" article-type="research-article" dtd-version="1.2" xml:lang="en"><front><journal-meta><journal-id journal-id-type="publisher-id">Journal of microbiology, epidemiology and immunobiology</journal-id><journal-title-group><journal-title xml:lang="en">Journal of microbiology, epidemiology and immunobiology</journal-title><trans-title-group xml:lang="ru"><trans-title>Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии</trans-title></trans-title-group></journal-title-group><issn publication-format="print">0372-9311</issn><issn publication-format="electronic">2686-7613</issn><publisher><publisher-name xml:lang="en">Central Research Institute for Epidemiology</publisher-name></publisher></journal-meta><article-meta><article-id pub-id-type="publisher-id">13934</article-id><article-categories><subj-group subj-group-type="toc-heading" xml:lang="en"><subject>Articles</subject></subj-group><subj-group subj-group-type="toc-heading" xml:lang="ru"><subject>Статьи</subject></subj-group><subj-group subj-group-type="article-type"><subject>Research Article</subject></subj-group></article-categories><title-group><article-title xml:lang="en">EFFECTS OF COPPER AND ZINC CATIONS BOUND BY Y-GLOBULIN FRACTION IN STAPHYLOCOCCUS AUREUS CULTURE</article-title><trans-title-group xml:lang="ru"><trans-title>ЭФФЕКТЫ КАТИОНОВ МЕДИ И ЦИНКА, СВЯЗАННЫХ БЕЛКАМИ γ-ГЛОБУЛИНОВОЙ ФРАКЦИИ, В КУЛЬТУРЕ STAPHYLOCOCCUS AUREUS</trans-title></trans-title-group></title-group><contrib-group><contrib contrib-type="author"><name-alternatives><name xml:lang="en"><surname>Cheknev</surname><given-names>S. B</given-names></name><name xml:lang="ru"><surname>Чекнев</surname><given-names>С. Б</given-names></name></name-alternatives><xref ref-type="aff" rid="aff1"/></contrib><contrib contrib-type="author"><name-alternatives><name xml:lang="en"><surname>Vostrova</surname><given-names>E. I</given-names></name><name xml:lang="ru"><surname>Вострова</surname><given-names>Е. И</given-names></name></name-alternatives><xref ref-type="aff" rid="aff1"/></contrib><contrib contrib-type="author"><name-alternatives><name xml:lang="en"><surname>Piskovskaya</surname><given-names>L. S</given-names></name><name xml:lang="ru"><surname>Писковская</surname><given-names>Л. С</given-names></name></name-alternatives><xref ref-type="aff" rid="aff1"/></contrib><contrib contrib-type="author"><name-alternatives><name xml:lang="en"><surname>Vostrov</surname><given-names>A. V</given-names></name><name xml:lang="ru"><surname>Востров</surname><given-names>А. В</given-names></name></name-alternatives><xref ref-type="aff" rid="aff1"/></contrib></contrib-group><aff-alternatives id="aff1"><aff><institution xml:lang="en">Gamaleya Research Institute of Epidemiology and Microbiology</institution></aff><aff><institution xml:lang="ru">НИИ эпидемиологии и микробиологии им. Н.Ф.Гамалеи</institution></aff></aff-alternatives><pub-date date-type="pub" iso-8601-date="2014-06-15" publication-format="electronic"><day>15</day><month>06</month><year>2014</year></pub-date><volume>91</volume><issue>3</issue><issue-title xml:lang="en">NO3 (2014)</issue-title><issue-title xml:lang="ru">№3 (2014)</issue-title><fpage>4</fpage><lpage>9</lpage><history><date date-type="received" iso-8601-date="2023-06-09"><day>09</day><month>06</month><year>2023</year></date></history><permissions><copyright-statement xml:lang="en">Copyright ©; 2014, Cheknev S.B., Vostrova E.I., Piskovskaya L.S., Vostrov A.V.</copyright-statement><copyright-statement xml:lang="ru">Copyright ©; 2014, Чекнев С.Б., Вострова Е.И., Писковская Л.С., Востров А.В.</copyright-statement><copyright-year>2014</copyright-year><copyright-holder xml:lang="en">Cheknev S.B., Vostrova E.I., Piskovskaya L.S., Vostrov A.V.</copyright-holder><copyright-holder xml:lang="ru">Чекнев С.Б., Вострова Е.И., Писковская Л.С., Востров А.В.</copyright-holder><ali:free_to_read xmlns:ali="http://www.niso.org/schemas/ali/1.0/"/><license><ali:license_ref xmlns:ali="http://www.niso.org/schemas/ali/1.0/">https://creativecommons.org/licenses/by/4.0</ali:license_ref></license></permissions><self-uri xlink:href="https://microbiol.crie.ru/jour/article/view/13934">https://microbiol.crie.ru/jour/article/view/13934</self-uri><abstract xml:lang="en"><p>Aim. Evaluation of Staphylococcus aureus culture growth dynamics in the presence of γ-globulin metal-complexes formed with copper and zinc cations as well as cations of metals used in isolation during the first 24 hours of exposition. Materials and methods. Samples of human γ-globulin metalcomplexes with copper or zinc cations at a final concentration of 0.5 mcg/ml were introduced into S. aureus bacteria suspensions containing approximately 103 CFU/ml. Suspension at the volume of 5.0 ml was incubated at 370C for 24 hours with sampling and CFU calculation in the culture at various exposure periods. An accepted micromethod for determination of viability ofbacteria was used. Results. The protein transformed by copper cation binding realizes bacteriostatic activity in the logarithmic growth phase of S. aureus culture from 3.0 to 6.0 hours of incubation. Free copper cations inhibit bacterial reproduction at a higher degree than the metal-complex. The protein transformed by zinc cation binding realizes bacteriostatic activity at 1.5 hours of S. aureus incubation. Free zinc cations do not have bacteriostatic effect against S. aureus. Conclusion. Proteins of the γ-globulin fraction in the range of physiological concentrations forming metal-complexes with copper and zinc cations may be factors that have cytostatic effect against S. aureus bacteria. Zinc cations realize bacteriostatic activity only in γ-globulin bound state whereas copper cations - also in the free state.</p></abstract><trans-abstract xml:lang="ru"><p>Цель. Оценка динамики роста культуры Staphylococcus aureus в присутствии металлокомплексов γ-глобулина, образованных с катионами меди и цинка, а также катионов металлов, примененных изолированно, в течение первых 24 час экспозиции. Материалы и методы. В суспензию бактерий S.aureus, содержавшую ориентировочно 103 КОЕ/мл, вносили образцы металлокомплексов γ-глобулина человека с катионами меди или цинка в конечной концентрации 0,5 мкг/мл. Суспензию в объеме 5,0 мл инкубировали при 37°С в течение 24 час с отбором проб и подсчетом числа КОЕ в культуре на различные сроки экспозиции. Использовали принятый микрометод определения жизнеспособности бактерий. Результаты. Белок, трансформированный связыванием катионов меди, реализует бактериостатическую активность в логарифмической фазе роста культуры S.aureus на сроки от 3,0 до 6,0 час инкубации. Свободные катионы меди в еще большей степени, чем образованный металлокомплекс, тормозят размножение бактерий. Белок, трансформированный связыванием катионов цинка, реализует бактериостатическую активность на сроке 1,5 час инкубации S.aureus. Свободные катионы цинка бактериостатическим действием в отношении S.aureus не обладают. Заключение. В диапазоне физиологических концентраций белки γ-глобулиновой фракции, образующие металлокомплексы с катионами меди и цинка, могут выступать факторами, обладающими цитостатическим действием в отношении бактерий S.aureus. Катионы цинка реализуют бактериостатическую активность только в связанном γ-глобулинами, тогда как катионы меди - и в свободном состоянии.</p></trans-abstract><kwd-group xml:lang="en"><kwd>Staphylococcus aureus S.B.Cheknev</kwd><kwd>γ-globulins</kwd><kwd>copper</kwd><kwd>zinc</kwd><kwd>Staphylococcus aureus</kwd></kwd-group><kwd-group xml:lang="ru"><kwd>γ-глобулины</kwd><kwd>медь</kwd><kwd>цинк</kwd></kwd-group></article-meta></front><body></body><back><ref-list><ref id="B1"><label>1.</label><mixed-citation>Кульберг А.Я., Петяев И.М., Замотаева Н.Г. Каталитические свойства продуктов катаболитного распада клеточных рецепторов (R-белков). Иммунология. 1988, 3: 37-40.</mixed-citation></ref><ref id="B2"><label>2.</label><mixed-citation>Кульберг А.Я., Оганян Р.Р., Шибнев В.А. Утилизация радикалов кислорода синтетическими пролин-богатыми олигопептидами. Биохимия. 1992, 57 (11): 1744-1749.</mixed-citation></ref><ref id="B3"><label>3.</label><mixed-citation>Кульберг А.Я., Беркун Ю.Б., Чекнев С.Б. Влияние субфракций IgG с различным сродством к переходным металлам на спонтанную бласттрансформацию лимфоцитов человека in vitro. Иммунология. 1997, 6: 7-9.</mixed-citation></ref><ref id="B4"><label>4.</label><mixed-citation>Маргулис Г.У., Бабаева Е.Е., Неугодова Г.Л., Бартова Л.М., Кульберг А.Я. Сывороточный антииммуноглобулин человека - пепсиновый агглютинатор гомореактант как протеиназа. Иммунология. 1992, 2: 55-57.</mixed-citation></ref><ref id="B5"><label>5.</label><mixed-citation>Медицинская микробиология. Под ред. В.И.Покровского и О.К.Поздеева. М., ГЭОТАР-медиа, 1998.</mixed-citation></ref><ref id="B6"><label>6.</label><mixed-citation>Петяев И.М., Кульберг А.Я. Ферментативные свойства антител и клеточных рецепторов. Иммунология. 1988, 5: 12-14.</mixed-citation></ref><ref id="B7"><label>7.</label><mixed-citation>Чекнев С.Б., Бабаева Е.Е., Голуб А.Е., Денисова Е.А., Воробьева У.А. Эффекты меди и цинка при связывании с человеческим сывороточным γ-глобулином. Мед. иммунология. 2006, 8 (5-6): 615-622.</mixed-citation></ref><ref id="B8"><label>8.</label><mixed-citation>Чекнев С.Б., Ефремова И.Е., Денисова Е.А., Юшковец Е.Н. Иммуноферментный анализ модифицированного катионами металлов γ-глобулина на низких концентрациях образцов. Росс. иммунол. журнал. 2008, 2 (11); 1: 55-62.</mixed-citation></ref><ref id="B9"><label>9.</label><mixed-citation>Botella H., Stadthagen G., Lugo-Villarino G. et al. Metallobiology of host-pathogen interactions: an intoxicating new insight. Trends Microbiol. 2012, 20 (3): 106-112.</mixed-citation></ref><ref id="B10"><label>10.</label><mixed-citation>Caille O., Rossier C., Perron K. A copper-activated two-component system interacts with zinc and inipenem resistance in Pseudomonas aeruginosa. J. Bacteriol. 2007, 189 (13): 4561-4568.</mixed-citation></ref><ref id="B11"><label>11.</label><mixed-citation>Corbin B.D., Seeley E.H., Raah A. et al. Metal chelation and inhibition of bacterial growth in tissue abscesses. Science. 2008,319, Feb.15: 962-965.</mixed-citation></ref><ref id="B12"><label>12.</label><mixed-citation>Hodgkinson V., Petris M.J. Copper homeostasis at the host-pathogen interface. J. Biol. Chemistry 2012, 287 (17): 13549-13555.</mixed-citation></ref><ref id="B13"><label>13.</label><mixed-citation>Hood M.I., Skaar E.P Nutritional immunity: transition metals at the pathogen-host interface. Nature Rev. Microbiol. 2012, 10: 525-537.</mixed-citation></ref><ref id="B14"><label>14.</label><mixed-citation>Samanovic M.I., Ding C., Thiele D.J., Darwin K.H. Copper in microbial pathogenesis: medding with the metal. Cell. Host. Microbe. 2012, 11: 106-115.</mixed-citation></ref><ref id="B15"><label>15.</label><mixed-citation>Siberil S., Menez R., Jorieux S. Effect of zinc on human IgG1 and its FcyR interactions. Immunol. Letters. 2012, 143: 60-69.</mixed-citation></ref></ref-list></back></article>
